En la Universidad del País Vasco, Fernando Moro estudia una chaperona llamada DnaJ que funciona como un “sistema de control de calidad” de las proteínas que hay en las células. Para comprender mejor cómo funciona esta proteína ha colaborado con el laboratorio del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC (CNB) dirigido por José María Valpuesta. Empleando la microscopía electrónica, han determinado por primera vez la estructura de un complejo formado por la chaperona DnaJ y su sustrato, con lo que han podido observar cómo la chaperona cambia la estructura del sustrato y con ello, su función.

Además, el investigador postdoctoral del CNB Jorge Cuéllar ha identificado en dicha chaperona una zona de gran flexibilidad que le permite adaptarse a la forma de distintas proteínas. Como se puede apreciar en la imagen de abajo, la forma que adopta la chaperona DnaJ (en azul) cambia radicalmente en función del sustrato al que se une (RepE1-144, RepE o Rep54; en amarillo). De este modo, una misma chaperona es capaz de unirse a una variedad de proteínas diferentes, consiguiendo que todas ellas adquieran la forma necesaria para ejercer su función.

Referencia:
Cuéllar J, Perales-Calvo J, Muga A, Valpuesta JM, Moro F. Structural insights into the chaperone activity of the 40 kDa heat shock protein DnaJ. Binding and remodeling of a native substrate. J Biol Chem. 2013 Apr 11. [doi: 10.1074/jbc.M112.430595].

Juan de Mairena (personaje creado por Antonio Machado).

Especificando que eres científico parece que la conclusión es mucho más triste, Google pasa de ti…

Desde el Centro Nacional de Biotecnología del CSIC, Cristina Risco explica que “uno de los principales resultados de esta investigación es que la flexibilidad de la nucleoproteína que envuelve el ARN de Bunyamwera facilita el empaquetamiento de su material genético en las partículas virales y su replicación una vez fuera del virus”. A pesar de su flexibilidad, el complejo que recubre el material genético lo protege completamente del ataque de las nucleasas, las enzimas celulares que rompen las moléculas de ARN.

Mediante el uso de cristalografía de rayos X y microscopía electrónica, los investigadores han logrado desvelar la estructura del complejo formado por el monómero de la proteína viral NP y el ARN. La flexibilidad que se aprecia en este complejo es el elemento básico que dirige la oligomerización y ensamblaje de las ribonucleoproteínas lineales del virus Bunyamwera.

Los resultados de este estudio ayudan a entender mejor el mecanismo molecular mediante el que se ensamblan las ribonucleoproteínas virales. “Este conocimiento permitirá avanzar en el desarrollo de compuestos para atacar a estos complejos macromoleculares que son esenciales para la supervivencia de los virus ARN”, añade desde el mismo laboratorio la investigadora Isabel Fernández de Castro.

Referencia:
Li B, Wang Q, Pan X, Fernández de Castro I, Sun Y, Guo Y, Tao X, Risco C, Su SF, Lou Z. Bunyamwera virus possesses a distinct nucleocapsid protein to facilitate genome encapsidation. PNAS April 8, 2013 doi: 10.1073/pnas.1222552110.

Luis de Guindos durante el desayuno informativo organizado por Nueva Economía Fórum (Imagen: Fórum Europa).

A continuación pasa a explicar que buscarse la vida consiste en “priorizar proyectos, buscar fuentes de financiación alternativas a las presupuestarias, intentar maximizar los retornos de las fuentes de financiación disponibles en Bruselas”. Vamos, que le pidan el dinero a Bruselas, que desde su ministerio va a salir bastante poco…

El principal problema es que para que la Unión Europea financie a un científico este tiene que ser muy bueno y haber obtenido previamente muchos resultados con el dinero que le conceden en su país de origen. Pero claro, si no le damos dinero en España, ¿cómo pueden nuestros científicos hacer buenos experimentos?

Según explicaba, la ciencia “se debe integrar en la competitividad de la economía española y buscar retornos en el ámbito de los mercados”. O sea, que quienes han sido seleccionados por su alto rendimiento científico ahora resulta que tienen que ser expertos en mercadotecnia, economía y finanzas. ¿Les valdrá para ello todo lo aprendido estudiando el interior de las células o la materia oscura del universo?

¿Será Rodrigo Rato el próximo presidente del CSIC?

El objetivo de este premio, compatible con cualquier otro tipo de premio y/o ayuda, es el de favorecer que profesionales de otros centros de investigación puedan trasladarse al Centro Nacional de Biotecnología del CSIC para desarrollar una línea de investigación que se centre en el estudio del plegamiento y función de proteínas. Para poder obtenerlo, su proyecto deberá integrar métodos experimentales de alta resolución temporal, estructural y de moléculas únicas, modelización teórica y simulaciones computacionales.

El premio está dotado con 30.000 € anuales de libre disposición durante tres años, prorrogables a otros dos. Para solicitarlo, el investigador debe tener una vinculación permanente con el CSIC y no podrá estar adscrito a ningún centro del CEI UAM+CSIC.

Las solicitudes se presentarán en el registro general de la UAM desde el 8 de abril al 22 de abril de 2013.

Sócrates (470 – 399 a. C.), filósofo.