Identifican un dominio que permite a las chaperonas unirse a distintas proteínas

Según se van sintetizando las proteínas en los ribosomas, éstas tienen que ir adquiriendo la forma adecuada para poder funcionar correctamente. Y aunque las características físico-químicas de los aminoácidos que las forman determinan en gran parte la estructura que tienen, hay muchas proteínas que necesitan ayuda extra de parte de un grupo de proteínas conocidas como chaperonas.

En la Universidad del País Vasco, Fernando Moro estudia una chaperona llamada DnaJ que funciona como un “sistema de control de calidad” de las proteínas que hay en las células. Para comprender mejor cómo funciona esta proteína ha colaborado con el laboratorio del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC (CNB) dirigido por José María Valpuesta. Empleando la microscopía electrónica, han determinado por primera vez la estructura de un complejo formado por la chaperona DnaJ y su sustrato, con lo que han podido observar cómo la chaperona cambia la estructura del sustrato y con ello, su función.

Además, el investigador postdoctoral del CNB Jorge Cuéllar ha identificado en dicha chaperona una zona de gran flexibilidad que le permite adaptarse a la forma de distintas proteínas. Como se puede apreciar en la imagen de abajo, la forma que adopta la chaperona DnaJ (en azul) cambia radicalmente en función del sustrato al que se une (RepE1-144, RepE o Rep54; en amarillo). De este modo, una misma chaperona es capaz de unirse a una variedad de proteínas diferentes, consiguiendo que todas ellas adquieran la forma necesaria para ejercer su función.

Referencia:
Cuéllar J, Perales-Calvo J, Muga A, Valpuesta JM, Moro F. Structural insights into the chaperone activity of the 40 kDa heat shock protein DnaJ. Binding and remodeling of a native substrate. J Biol Chem. 2013 Apr 11. [doi: 10.1074/jbc.M112.430595].