Cuando alguna de las proteínas del interior celular se producen de manera defectuosa tiene que ser destruida. Si no lo fuera, podría llegar a causar enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson. De todos modos, la célula no la destruye sin más, si no que tiene un complejo que consigue que los aminoácidos componentes de las proteínas puedan volver a ser utilizados, el proteosoma. Así, las proteínas son troceadas de tal modo que sus componentes pueden ser reciclados para la construcción de nuevas proteínas.

Debido a su alta capacidad destructiva, esta actividad se controla de forma cuidadosa. Para ello, la zona activa se encuentra en el interior del proteosoma, el cual tiene forma de barril. Por primera vez, se ha estudiado la estructura tridimensional de este barril molecular junto con sus dos tapas, las cuales, situadas a ambos lados, regulan la entrada de las proteínas.

Según nos cuenta Sjors Scheres, uno de los autores del trabajo, “mediante espectroscopía de masas y microscopía electrónica, en combinación con nuevas técnicas de procesamiento de imagen” desarrolladas en el Centro Nacional de Biotecnología del CSIC, han descubierto el módulo que se encarga de proporcionar “la energía para abrir el barril y para desplegar la proteína que va a ser degradada”.

Además, han sido capaces de identificar la proteína encargada reconocer aquellas proteínas que deben ser destruidas. Situada en la entrada, es capaz de reconocer las moléculas con las que se marcan en la célula las proteínas a eliminar.

Entender el funcionamiento de esta máquina molecular es importante a la hora de estudiar procesos celulares en los que interviene la degradación de proteínas; entre otros la expresión de genes y el ciclo celular. De hecho, se ha comprobado que inhibidores del proteosoma, tanto en modelos animales como en varios estudios clínicos, tienen efectos anticancerígenos.

Referencias:

Nickell, S., Beck, F., Scheres, S., Korinek, A., Forster, F., Lasker, K., Mihalache, O., Sun, N., Nagy, I., Sali, A., Plitzko, J., Carazo, J., Mann, M., & Baumeister, W. (2009). Insights into the molecular architecture of the 26S proteasome Proceedings of the National Academy of Sciences DOI: 10.1073/pnas.0905081106